Resumen

Antecedentes: Los mecanismos moleculares que conducen a la ruptura de las membranas corioamnióticas durante el trabajo de parto involucran a un grupo de enzimas denominadas metaloproteasas de matriz extracelular (MMP), que se sobreexpresan en la ruptura prematura de membranas (RPM). Uno de los miembros de esta familia de enzimas, la colagenasa tipo IV de 92 kDa se induce selectivamente durante ambos eventos. Desconocemos los mecanismos regulatorios de la expresión de estas enzimas en el corioamnios. 
Objetivo: Determinar la presencia de fenómenos de muerte celular programada y expresión de MMP-9 en el corioamnios humano durante el trabajo de parto normal y en la ruptura prematura de membranas. 
Material y Métodos: Se midió actividad gelatinolítica por zimografía en extractos de membranas con: (1) trabajo de parto, (2) cesárea y (3) RPM. Se analizó fragmentación del DNA in situ y en DNA extraído de las mismas membranas. Por medio de histoquímica se identificó MMP-9. 
Resultados: Se observó aumento de actividad gelatinolítica en los extractos con RPM y trabajo de parto, comparativamente con los de cesárea. En todas las muestras se localizaron células apoptóticas, sin embargo, fueron escasas, abundantes o muy abundantes en las muestras de cesárea, trabajo de parto y RPM, respectivamente. La fragmentación in situ fue corroborada en las muestras de DNA extraído. La inmunohistoquímica mostró positividad para MMP-9 en las muestras provenientes de trabajo de parto y de RPM, no así en las de cesáreas. La inmunorreactividad de MMP-9 fue extensa en los casos de RPM y sólo se encontró en células que se encontraban en muerte celular programada. 
Conclusión: Los resultados nos permiten asociar la presencia simultánea de muerte celular programada y la expresión/actividad de MMP-9 en el fenómeno de lisis o ruptura de las membranas fetales durante el trabajo de parto normal y su sobreexpresión en los casos de RPM. Estos dos fenómenos parecen ser secuenciales en el tiempo ya que sólo aquellas células que van hacia apoptosis inducen la expresión de la MMP-9.

Abstract

Background: The molecular mechanisms of chorioamniotics membranes rupture during labor are relationated with a group of enzymes named metalloproteinases of extracellular matrix (MMP), the production of these enzymes are elevated in premature rupture of membranes. The collagenase IV (molecular weight 92 kDa) is induced in specific form during both events. We unknown the regulatory mechanisms to these enzymes in the chorioamnios.
Objective: To determine the presence of apoptosis and expression of (MMP-) in human chorioamnios during the labor and premature of the fetal membranes. 
Material and Methods: The gel lysis using zimography was determined in membranes of 1) Labor, 2) Cesarean section, 3) PRM. The analysis of DNA fragmentation in situ and DNA of the membranes was studied. Using immunohistochemistry techniques was identified MMP-9.
Results: It was observed increase of gel lysis in stracts with PRM and labor in comparation with cesarean section. In all the specimens were found apoptotics cells, however, they were scareces, abundance or very abundance in cesarean section specimens, labor or PRM respectively. The fragmentation in situ was confirmed in specimens of DNA. The immunohistochemistry showed positively to MMP-9 in labor and PRM specimens, and not in cesarean section specimens. The MMP-9 immunorreactivity was extensive in PRM and only was found apoptosis.
Conclusions: The results demonstrate that apoptosis and expression-activity of MMP-9 can be associated to membranes rupture during labor and lysis, the same explanation may be true for the increased expression of MMP-9 in PRM both phenomena seems to have a sequence.