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Identificación de la metaloproteasa de matriz extracelular-3 en la membrana fetal de la rata y su posible implicación en la rotura de las membranas corioamnióticas


Abreviatura:Ginecol Obstet Mex

Noemí Meraz Cruz, Jorge Beltrán Montoya, Guadalupe Estrada Gutiérrez, Felipe Vadillo Ortega

Objetivo: las membranas corioamnióticas humanas o su equivalente en la rata, funcionan como barrera selectiva durante la gestación y su rotura es parte de los mecanismos implicados durante el trabajo de parto. Se desconocen los mecanismos moleculares que se realizan en este proceso.

Tipo de estudio: modelo animal experimental.

Material y métodos: se analizaron las membranas corioamnióticas (obtenidas al inicio del trabajo de parto) de ratas con embarazos programados y sincronizados. Se determinó la coexistencia y distribución tisular de la metaloproteinasa de la matriz extraceluar-3 (estromelisina) en estos tejidos.

Resultados: se identificó por primera vez la secreción y localización tisular de la metaloproteinasa de matriz extraceluar-3 en las membranas fetales. La metaloproteinasa de matriz extracelular-3 fue inmunolocalizada en la capa compacta del amnios y su secreción (por las membranas) se confirmó por electroforesis, zimografía y Western blot. Por medio de microscopía confocal se comprobó que la metaloproteinasa de matriz extracelular-3 se localiza en los mismos sitios que la metaloproteinasa de matriz extracelular-9.

Conclusiones: La rotura de las membranas corioamnióticas se relaciona con la expresión y actividad local de las metaloproteinasas de matriz extracelular. Se ha identificado la coexistencia de la metaloproteinasa de matriz extracelular-3 en el amnios de la rata; este elemento se agrega al proceso bioquímico de rotura, ya que la metaloproteinasa de matriz extracelular-3 es activador de la metaloproteinasa de matriz extracelular-9. Es posible que la función fisiológica de esta enzima esté implicada de manera principal, en el proceso de rotura de las membranas corioamnióticas durante el parto.

Palabras clave: rotura de membranas corioamnióticas, metaloproteasa de matriz extracelular-3, membrana fetal de la rata

Objective: Human corioamniotic membranes, or their equivalent in the rat, function as selective barrier during gestation and their rupture is part of the mechanisms implied in the labor. Molecular mechanisms carried out in this process are unknown.

Type of study: Experimental animal model.

Material and methods: Corioamniotic membranes (obtained at the beginning of the labor) of rats with programmed and synchronous pregnancies were analized. The coexistence and distribution of metalloproteinase of extracellular-3 matrix (estromelisine) in these tissues were determined.

Results: Secretion and tissue location of metalloproteinase of extracellular-3 matrix in fetal membranes were identifi ed for the fi rst time. Metalloproteinase of extracellular-3 matrix was immunolocated in the compact layer of the amnion and its secretion (by the membranes) was confi rmed through electrophoresis, zimography and Western blot. By confocal microscopy it was verifi ed that metalloproteinase of extracellular-3 matrix is located in the same places of that of extracellular-9 matrix.

Conclusions: Rupture of corioamniotic membranes relates to the expression and local activity of the metalloproteinases of extracellular matrix. The coexistence of metalloproteinase of extracellular-3 matrix in the amnion of the rat has been identifi ed; this element is added to the biochemical process of rupture, since metalloproteinase of extracelular-3 matrix is an activator of that of extracellular-9 matrix. It is possible that the physiological function of this enzyme is implied, of a main way, in the process of rupture of corioamniotic membranes during the childbirth.

Keywords: rupture of corioamniotic membranes, metalloprotease of extracellular-3 matrix, fetal membrane of the rat

 



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